La función sigue a la forma en la inmunidad de las plantas
Un nuevo mecanismo bioquímico que explica cómo las proteínas inmunitarias defienden a las plantas contra los microorganismos invasores ha sido descubierto por científicos alemanes.
Al igual, que los seres humanos dependen del sistema inmunitario para protegerse de las enfermedades causadas por microorganismos dañinos, las plantas también organizan respuestas inmunitarias cuando son invadidas por microbios dañinos. Los actores clave de estas respuestas inmunitarias de las plantas son los llamados receptores inmunitarios, que detectan la presencia de moléculas suministradas por microorganismos extraños y ponen en marcha respuestas de protección para repeler a los invasores.
Un subgrupo de estos receptores inmunitarios alberga regiones especializadas conocidas como dominios del receptor Toll-interleucina-1 (TIR) y funcionan como enzimas, proteínas especiales que descomponen la molécula nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), una pequeña molécula muy abundante y multifuncional que se encuentra en todas las células vivas.
La descomposición del NAD+, a su vez, activa otras proteínas inmunitarias, lo que finalmente culmina en la llamada "respuesta hipersensible", un mecanismo de protección que conduce a la muerte de las células vegetales en los lugares donde se intenta la infección como forma eficaz de proteger a la planta en su conjunto. Sin embargo, los estudios han demostrado que la descomposición del NAD+, aunque esencial, no es suficiente para la protección de la planta, lo que sugiere que deben intervenir otros mecanismos adicionales.
Los autores, dirigidos por los autores correspondientes, Jijie Chai, afiliado al MPIPZ, la Universidad de Colonia y la Universidad de Tsinghua en Pekín (China), Paul Schulze-Lefert del MPIPZ, y Bin Wu de la Escuela de Ciencias Biológicas de la Universidad Tecnológica de Nanyang (Singapur), examinaron la función de las proteínas TIR y pudieron demostrar que estos receptores no sólo descomponían el NAD+, sino que, curiosamente, poseían una función adicional: los dominios TIR también procesaban moléculas con enlaces fosfodiéster, típicamente encontradas en el ARN y el ADN, que están presentes en las células principalmente como grandes moléculas lineales de cadena simple o doble.
Mediante un análisis estructural, los autores pudieron demostrar que las proteínas TIR forman diferentes estructuras multiproteicas para la descomposición del NAD+ o del ARN/ADN, lo que explica cómo una misma proteína puede desempeñar dos funciones. Para escindir las moléculas de ARN/ADN, las proteínas TIR siguen los contornos de las hebras de ARN/ADN y se enroscan alrededor de ellas como perlas en una cuerda.
La capacidad de las proteínas TIR de formar dos complejos moleculares alternativos es una característica de toda la familia de receptores inmunitarios. La forma exacta de las proteínas TIR dicta así la actividad enzimática respectiva.
Los autores demostraron que esta función por sí misma no era suficiente para la muerte celular, sugiriendo que las responsables eran pequeñas moléculas específicas generadas por la descomposición del ARN y el ADN.
"Hemos identificado una nueva función del dominio TIR de los receptores inmunitarios en la protección de las plantas contra las infecciones --destaca en un comunicado Dongli Yu, uno de los tres primeros autores de este estudio, junto con Wen Song y Eddie Yong Jun Tan--. De cara al futuro, la identificación y caracterización de las dianas del 2',3'-cAMP/cGMP sugerirá nuevas estrategias para hacer que las plantas sean más resistentes a los microbios dañinos y, de este modo, contribuir a la seguridad alimentaria".
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