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Un joven biólogo peruano investiga una posible cura para el "mal de la vaca loca"
En los peces, la proteína normal de prión no se vuelve maligna, y podría servir para tratar a los bovinos
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El teléfono suena en Lima y el doctor Edward Málaga-Trillo responde en persona. Este biólogo peruano de 34 años que es profesor asistente del Departamento de Neurobiología del Desarrollo en la Universidad de Konstanz, Alemania, estaba de vacaciones en su ciudad natal, pero mañana será el único orador de una conferencia en la Escuela Técnica Superior de Zurich, Suiza, invitado por el premio Nobel de Química 2002 Kurt Wüthrich.
Allí, Edward Málaga-Trillo informará al auditorio sobre su hallazgo: contrariamente a lo supuesto, los peces también tienen la proteína normal de prión, ese compuesto natural del organismo tan en boga últimamente. Es que cuando se altera y se acumula en el cerebro de los bovinos, produce el temido "mal de la vaca loca", cuyo nombre científico entre los vacunos es encefalopatía espongiforme bovina (EEB) y enfermedad de Creutzfeldt-Jakob si la víctima, al ingerir carne infectada, es el ser humano.
El doctor Málaga-Trillo vive en Alemania desde hace diez años y realizó su investigación junto al chileno Eric Rivera Milla. Preocupado porque su descubrimiento pueda causar confusiones, enseguida aclara: "Hemos hallado que el pez tiene la proteína normal de prión, pero esto no significa que produzca la enfermedad ni que, por lo tanto, se desaconseje comer peces", dice el biólogo.
Málaga-Trillo agrega que hasta ahora se sabía que "todos los animales superiores poseen una forma normal de la proteína de prión. Se sabe que esa proteína está en todos los tejidos, pero no se conoce su función en los seres humanos u otros mamíferos ni por qué esas proteínas normales se alteran, se transforman en priones y atacan únicamente el cerebro".
El investigador agrega que el cuerpo no trata de defenderse de estos priones, agentes patógenos que no tienen ADN y son capaces de reproducirse porque le sirven de plantilla a las otras proteínas.
"El prión o proteína `mala´ -dice el biólogo peruano- es la transformación de la proteína `buena´ que se ha doblado de otra manera y esto es lo que causa los grumos, agregados o cristales que matan a las neuronas. Por eso el "mal de la vaca loca" es una enfermedad neurodegenerativa, como la enfermedad de Alzheimer."
Edward Málaga-Trillo afirma entusiasmado que los peces ofrecen un sistema biológico muy versátil para estudiar la proteína de prión.
"Antes se creía que la proteína de prión era exclusiva de los vertebrados superiores, que por su sistema nervioso más desarrollado podrían padecer enfermedades neurodegenerativas -dice-. Cuando se compara la secuencia de proteína de prión normal entre el pez y el humano se ve claramente que son diferentes, pero la manera en que esta proteína se dobla al modelarla en laboratorio es similar tanto en humanos como en peces, y esto sugiere que cumplirían funciones parecidas."
Los aportes del joven investigador fueron resaltados también por el premio Nobel de Medicina 1998 Stanley Prusiner, que menciona los descubrimientos de Málaga-Trillo en la nueva edición de su libro sobre priones.
El investigador peruano trabaja con embriones de pez cebra: en el futuro sistema nervioso o futuras neuronas sensitivas de estos peces (ver imagen) ha detectado proteínas de prión.
"El pez cebra se utiliza mucho en la genética actual -dice el biólogo-. Nosotros sólo manipulamos embriones. La gestación demora dos días, y puede estudiarse muy bien el proceso de cambio porque el embrión es transparente, se ve qué pasa en los órganos, se puede bloquear la función de la proteína de prión o inyectarle proteínas de prión mutadas. Eso fue lo que hicimos y descubrimos que esa proteína normal también tiene impacto neurológico en el embrión. Además, en el pez adulto, al igual que lo que ocurre en la vaca, en otros mamíferos y en el ser humano, la proteína de prión (normal) se expresa altamente en el cerebro."
¿Cómo saben que el pez no se enferma? "Al comparar las secuencias genéticas de la proteína de prión normal entre el pez y el ser humano se ve que son distintas. Lo que no hemos hallado en el pez es el prión o la proteína alterada -explica-. Hasta ahora no hay evidencia de la forma maligna de prión en peces y aunque la hubiera el contagio sería imposible, porque las secuencias de contacto de las proteínas son incompatibles entre el pez y el ser humano."
El objetivo final de la investigación se basa, justamente, en los fuertes indicios de que en el pez la proteína normal de prión no se altera. "Eso significaría -afirma, riendo- que en el pez la proteína de prión es a prueba de "vaca loca"... Es decir que la proteína normal de prión no se transforma en prión. Si así fuera, estaríamos en condiciones de utilizar esa misma forma, genéticamente manipulada, y suministrarla a mamíferos, como método para prevenir o bloquear la progresión de la enfermedad."
Por Por Gabriela Navarra <br/> De la Redacción de LA NACION
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